Bioquímica

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La glucólisis vista en su conjunto como un ejemplo de parte de la vía metabólica estudiada por bioquímica

La bioquímica o química biológica [1] es la rama de la química que estudia las complejas reacciones químicas que dan origen a la vida : objeto de estudio son la estructura y transformaciones de componentes celulares , como proteínas , carbohidratos , lípidos , ácidos nucleicos y otras biomoléculas . [2] [3]

Aunque hay una gran cantidad de biomoléculas diferentes, todas están compuestas esencialmente por los mismos constituyentes básicos (genéricamente llamados monómeros ), colocados en diferentes órdenes. Cada clase de biomoléculas tiene un conjunto de subunidades diferentes.

La bioquímica del metabolismo celular y el sistema endocrino ya se ha descrito ampliamente. Otras áreas de la bioquímica incluyen el estudio del código genético ( ADN , ARN ), la síntesis de proteínas , el mecanismo de transporte de la membrana celular y la transducción de señales .

Desarrollo de la bioquímica

Originalmente se creía que la vida no está sujeta a las leyes normales de la química, al contrario de los objetos inanimados. Se pensaba que solo los seres vivos podían producir las moléculas de la vida (a partir de otras biomoléculas preexistentes). Pero ya hacia finales del siglo XVIII se establecieron los principios iniciales de la bioquímica, gracias a las investigaciones de Lavoisier y Spallanzani sobre la respiración de los organismos vivos. [4]

En 1828 , Friedrich Wöhler publicó una investigación sobre síntesis de urea , demostrando que los compuestos orgánicos se pueden crear artificialmente, seguida unos años más tarde por el análisis y síntesis de Justus von Liebig que permitió las primeras aplicaciones prácticas de la nueva disciplina, incluida la fertilización con fertilizantes inorgánicos.

Los albores de la bioquímica pueden considerarse el descubrimiento de la primera enzima, la diastasa , en 1833 , por Anselme Payen . Aunque el término "bioquímica" parece haber sido utilizado por primera vez en 1881 (la palabra química biológica se remonta a 1826 y es atribuible a Huenefeld ), se acepta generalmente que la palabra fue acuñada formalmente en 1903 por Carl Neuber , un químico alemán . Desde entonces, la bioquímica ha avanzado mucho, especialmente desde mediados del siglo XX , con el desarrollo de técnicas como la cromatografía , la difractometría de rayos X , la espectroscopia de RMN y las simulaciones de dinámica molecular . Estas técnicas permitieron el descubrimiento y análisis detallado de numerosas moléculas y secuencias metabólicas de las células , como la glucólisis y el ciclo de Krebs (o ciclo del ácido cítrico).

Los descubrimientos de la bioquímica se aplican en muchas áreas, desde la genética hasta la biología molecular , desde la agricultura hasta la medicina .

Carbohidratos

Icono de lupa mgx2.svg El mismo tema en detalle: Carbohidratos .
El azúcar más utilizado en los alimentos es sin duda el disacárido de sacarosa.

La función de los carbohidratos es doble: estructural y reserva energética. Los azúcares son carbohidratos, aunque hay carbohidratos que no son azúcares. Hay muchos más carbohidratos en la Tierra que cualquier otro tipo de biomolécula. El tipo de carbohidrato más simple es un monosacárido , que entre otras propiedades contiene carbono , hidrógeno y oxígeno en la proporción 1: 2: 1 (fórmula general C n H 2 n O n , donde n es al menos 3). La glucosa , uno de los carbohidratos más importantes, es un ejemplo de monosacárido. Además de la fructosa , el azúcar que da a la fruta su característico sabor dulce. Se pueden unir dos monosacáridos mediante síntesis por deshidratación , en la que se elimina un átomo de hidrógeno del extremo de una molécula y un grupo hidroxilo (-OH) de la otra. El H-OH o H 2 O grupo se libera entonces como agua molécula, de ahí el nombre de la deshidratación. La nueva molécula, que consta de dos monosacáridos, se llama disacárido y se mantiene unida por un enlace glicosídico o por otros tipos de enlace. La reacción opuesta, llamada hidrólisis , también puede ocurrir usando una molécula de agua para escindir el disacárido rompiendo el enlace glicosídico. El disacárido más conocido es la sacarosa (el azúcar común de mesa o azúcar de caña ), que se compone de una molécula de glucosa y una de fructosa unidas. Otro disacárido importante es la lactosa , que consta de una molécula de glucosa y otra de galactosa . En la vejez, la producción de lactasa (la enzima que hidroliza la lactosa en glucosa y galactosa) generalmente disminuye, lo que resulta en una deficiencia de lactasa, lo que conduce a la llamada " intolerancia a la lactosa ".

Cuando se unen más de dos (generalmente de tres a diez) monosacáridos, se forma un oligosacárido (del griego, la raíz oligo- significa "pequeño"). Estas moléculas se utilizan normalmente como marcadores y señales, pero también pueden tener otros tipos de funciones.

Varios monosacáridos unidos entre sí forman un polisacárido . Los monosacáridos se pueden unir en una cadena lineal larga o en una cadena ramificada . Los tres polisacáridos más comunes son la celulosa , el almidón y el glucógeno , formados por la repetición de monómeros de glucosa . La celulosa es producida por plantas y es un componente estructural importante de sus células . Los seres humanos no pueden producir celulosa ni digerirla porque carecen de la enzima β-glicosidasa que se usa para descomponerla. El almidón es un polisacárido de almacenamiento de glucosa. El glucógeno, por otro lado, es un carbohidrato animal; es utilizado por el hombre como reserva de energía.

La glucosa es la fuente de energía más importante para la mayoría de las formas de vida y en ella convergen un gran número de vías catabólicas . Por ejemplo, los polisacáridos se descomponen en sus monómeros (la glucógeno fosforilasa elimina los residuos de glucosa del glucógeno). Los disacáridos como la lactosa o la sacarosa se descomponen en los dos monosacáridos que los componen. La glucosa se metaboliza mediante un proceso muy importante, ampliamente conservado en las especies vivas, que consta de diez pasos y se denomina glucólisis , cuyo resultado final es la descomposición de una molécula de glucosa en dos moléculas de piruvato ; esto también produce dos moléculas de trifosfato de adenosina (ATP), la energía utilizada por las células, junto con dos equivalentes reducidos al convertir NAD en NADH . Este proceso no requiere oxígeno; cuando no hay oxígeno disponible (o las células no pueden usarlo), el NAD se restaura convirtiendo el piruvato en lactato (por ejemplo, en humanos) o en etanol (en levaduras ). Otros monosacáridos como la galactosa y la fructosa pueden convertirse en compuestos intermedios de la glucólisis. En células aeróbicas con suficiente oxígeno, como la mayoría de las células humanas, el piruvato se puede metabolizar aún más. Se convierte irreversiblemente en acetil-CoA , dando como producto de desecho un átomo de carbono en forma de dióxido de carbono , generando un equivalente reductor adicional de NADH . Las dos moléculas de acetil-CoA (de una molécula de glucosa) luego ingresan al ciclo de Krebs , produciendo dos moléculas de ATP más, seis de NADH y dos moléculas unidas de FADH 2 , y liberando el carbono restante como dióxido de carbono. Las moléculas reducidas de NADH y FADH 2 luego ingresan al sistema de transporte electrónico, en el que los electrones se transfieren a una molécula de oxígeno, produciendo agua, y el NAD + y FAD originales se regeneran. Por esta razón, los humanos inhalan oxígeno y exhalan dióxido de carbono. La energía de transferencia de electrones de los estados de alta energía de NADH y FADH 2 se usa para generar otras 28 moléculas de ATP (solo dos se produjeron en la glucólisis), para un total de 32 moléculas de ATP. Está claro que usar oxígeno para oxidar completamente la glucosa proporciona al cuerpo una gran energía, por lo que las formas de vida complejas solo aparecieron en la Tierra cuando se acumularon grandes cantidades de oxígeno en la atmósfera.

En los vertebrados , durante la contracción vigorosa (en levantamiento de pesas o en carreras de velocidad , por ejemplo) los músculos esqueléticos no reciben suficiente oxígeno para desarrollar la energía requerida, por lo que se emplea el metabolismo anaeróbico , convirtiendo la glucosa en lactato ( ácido láctico ). El hígado puede regenerar la glucosa a través de la gluconeogénesis . Este proceso no es totalmente opuesto a la glucólisis y requiere el triple de energía obtenida de la glucólisis (se utilizan seis moléculas de ATP, mientras que en la glucólisis se producen dos). El glucógeno (así como el almidón en las plantas) puede considerarse una reserva de glucosa para las necesidades del organismo. De hecho, el glucógeno almacenado en el hígado se usa para restaurar los niveles de glucosa en sangre a la normalidad durante el ayuno. El glucógeno presente en los músculos, por otro lado, se utiliza exclusivamente para los propios músculos, durante los esfuerzos contráctiles exigentes.

Las proteinas

Icono de lupa mgx2.svg Mismo tema en detalle: Proteína .
Representación esquemática de hemoglobina . Las partes en forma de cinta representan la proteína globina ; las cuatro partes en verde son los grupos hemo .

Al igual que los carbohidratos, algunas proteínas tienen una función estructural. Por ejemplo, los movimientos de las proteínas actina y miosina son responsables de la contracción de los músculos esqueléticos. Una propiedad que poseen muchas proteínas es la de unirse a determinadas moléculas o clases de moléculas; pueden ser extremadamente selectivos en lo que unen. Los anticuerpos son un ejemplo de proteínas que se adhieren a un tipo específico de molécula. De hecho, el ELISA ( ensayo inmunoabsorbente ligado a enzimas ), que utiliza anticuerpos, es una de las pruebas más sensibles que utiliza la medicina moderna para identificar diversas biomoléculas. Probablemente las proteínas más importantes son las enzimas . Estas asombrosas moléculas reconocen moléculas reactivas específicas llamadas sustratos y son capaces de catalizar las reacciones en las que están involucradas. Al reducir la energía de activación , una enzima puede acelerar una reacción a una velocidad de aproximadamente 10 11 o más: una reacción que en condiciones normales tardaría 3.000 años en completarse espontáneamente, en presencia de enzimas puede tardar menos de un segundo. La enzima no se usa en el proceso y está libre para catalizar la misma reacción con un nuevo conjunto de sustratos. Utilizando varios agentes modificadores, se puede regular la actividad de la enzima, lo que permite el control de la bioquímica celular en su conjunto.

Composición

Icono de lupa mgx2.svg El mismo tema en detalle: Aminoácido .

Las proteínas son esencialmente cadenas de aminoácidos . Un aminoácido consta de un átomo de carbono unido a cuatro grupos:

(Estos grupos en condiciones fisiológicas particulares existen en la forma de ion híbrido como -NH 3 + y -COO - )

  • Un átomo de hidrógeno dispuesto sobre el carbono (C);
  • Un grupo -R (radical), diferente para cada aminoácido. Dependiendo de las propiedades químicas de este grupo, un aminoácido se clasifica como ácido, básico, hidrófilo (o polar) e hidrófobo (o apolar).

Hay veinte aminoácidos estándar. Algunos de estos tienen funciones como están o en una forma modificada. El glutamato , por ejemplo, es un neurotransmisor importante.

Aminoácidos genéricos (1) en forma neutra, (2) en la forma en que existen fisiológicamente y (3) unidos entre sí para formar un dipéptido .

Los aminoácidos se pueden unir mediante un enlace peptídico . En esta síntesis por deshidratación se elimina una molécula de agua y el enlace peptídico une el nitrógeno del grupo amino de un aminoácido con el carbono del grupo carboxilo del aminoácido contiguo. La molécula resultante se llama dipéptido , mientras que las cadenas cortas de aminoácidos (generalmente menos de 30) se denominan péptidos o polipéptidos y las cadenas más largas son proteínas . Por ejemplo, la albúmina , presente en el suero , contiene 585 residuos de aminoácidos.

Estructura

La estructura de las proteínas se describe tradicionalmente como una jerarquía de cuatro niveles.

Metabolismo proteico

Las proteínas ingeridas generalmente se descomponen en aminoácidos individuales o dipéptidos en el intestino delgado y luego se absorben. Entonces todavía pueden unirse para formar nuevas proteínas. Los productos intermedios de la glucólisis , el ciclo de Krebs y la vía de las pentosas fosfato se pueden utilizar para producir los 20 aminoácidos, y muchas bacterias y plantas tienen todas las enzimas necesarias para sintetizarlos. El hombre y otros mamíferos, en cambio, no pueden sintetizar la mitad de ellos: isoleucina , leucina , lisina , metionina , fenilalanina , treonina , triptófano y valina , o los aminoácidos esenciales que deben tomarse con la dieta. Los mamíferos, por otro lado, poseen las enzimas necesarias para la síntesis de alanina , asparagina , aspartato , cisteína , glutamato (o ácido glutámico ), glutamina , glicina , prolina , serina y tirosina . También pueden producir arginina e histidina , pero no en cantidades suficientes para los animales jóvenes en crecimiento, por lo que estos dos últimos aminoácidos también se suelen considerar esenciales.

Si se elimina un grupo amino de un aminoácido, deja un esqueleto de carbono llamado α-cetoácido . Las enzimas transaminasas pueden transferir fácilmente un grupo amino de un aminoácido (transformando este último en α-cetoácido) a otro α-cetoácido, transformándolo en aminoácido. Este proceso es muy importante en la biosíntesis de aminoácidos, como lo es para muchas otras transformaciones bioquímicas.

Los aminoácidos también se pueden utilizar para obtener energía. Este proceso hace que el aminoácido se divida en una molécula de amoníaco y un esqueleto carbonoso. El amoníaco (NH 3 , que existe en forma de ion amonio NH 4 + en la sangre) es tóxico en concentraciones elevadas. Por este motivo, se ha desarrollado en todos los animales el método más adecuado para su excreción. Los organismos unicelulares simplemente liberan amoníaco al medio ambiente. De manera similar, los peces de la clase Osteichthyes , o peces óseos, pueden liberarlo en el agua, donde se diluye fácilmente. En general, los mamíferos convierten el amoníaco en urea a través del ciclo de la urea , antes de su expulsión.

Lípidos

Icono de lupa mgx2.svg El mismo tema en detalle: Lípidos .

El término lípido incluye un gran número de moléculas y en sentido amplio incluye todos los compuestos de origen biológico insolubles en agua o apolares , incluyendo ceras, ácidos grasos , fosfolípidos derivados de ácidos grasos, esfingolípidos , glicolípidos y terpenoides , tales como retinoides y esteroides Algunos lípidos son moléculas lineales alifáticas, mientras que otros tienen una estructura de anillo. Pueden ser flexibles o rígidos.

La mayoría de los lípidos tienen una zona polar , aunque en gran parte no son polares . Generalmente, el cuerpo es apolar o hidrofóbico , lo que significa que no interactúa bien con disolventes polares como el agua. En cambio, la cabeza es polar o hidrófila y tiende a asociarse con disolventes polares. En el caso del colesterol , la parte polar es el grupo -OH ( hidroxilo o alcohol); en el caso de los fosfolípidos, los grupos polares son más voluminosos y más polares.

Ácidos nucleicos

Icono de lupa mgx2.svg El mismo tema en detalle: Ácidos nucleicos .

Un ácido nucleico es una molécula compleja de alto peso molecular, formada por cadenas de nucleótidos , que transportan información genética . Los ácidos nucleicos más conocidos son el ADN y el ARN , que están presentes en todas las células vivas y virus.

Los ácidos nucleicos, denominados así por su presencia en el núcleo de las células, también se denominan biopolímeros . Los monómeros de los que están formados se denominan nucleótidos , cada uno de los cuales tiene tres componentes:

Los ácidos nucleicos se diferencian entre sí por el azúcar contenido en sus cadenas. El ADN (o ácido desoxirribonucleico), por ejemplo, contiene desoxirribosa. Las bases nitrogenadas también se diferencian en los dos tipos de ácidos nucleicos (ADN y ARN): adenina , citosina y guanina están presentes en ambos, mientras que la timina presente en el ADN es reemplazada en el ARN por uracilo .

Relaciones con otras ciencias biológicas a escala molecular

Relación entre biología molecular , genética y bioquímica en un sentido clásico de los campos de estudio relacionados.

Los investigadores en bioquímica utilizan técnicas de investigación originales, pero combinan cada vez más estas nuevas técnicas con otras tomadas de la genética , la biología molecular y la biofísica . Nunca ha existido una línea divisoria clara entre estas disciplinas en cuanto a técnicas y contenidos, pero los integrantes de cada una de ellas han sido muy "territoriales" en el pasado. Los términos biología molecular y bioquímica son prácticamente intercambiables. La siguiente imagen es un diagrama que ilustra las posibles relaciones entre estas disciplinas.

  • La bioquímica es el estudio de los procesos químicos y de la vida de los organismos vivos.
  • La genética es el estudio del efecto de las diferencias genéticas en los organismos, que a menudo puede deberse a la ausencia de un componente normal (como un gen ); el estudio de organismos mutantes, que carecen de uno o más componentes funcionales, con referencia al fenotipo denominado de " tipo salvaje " o normal.
  • La biología molecular es el estudio de los fundamentos moleculares del proceso de replicación, transcripción y traducción del material genético. El dogma central de la biología molecular , según el cual el material genético se transcribe en ARN y luego se traduce en proteínas, además de ser un modelo muy simplificado, puede considerarse un buen punto de partida para la comprensión en este campo de investigación. Este modelo, sin embargo, está bajo revisión, a la luz de los nuevos roles relacionados con el ARN.
  • La biología química tiene como objetivo desarrollar nuevas herramientas basadas en pequeñas moléculas que permitan recopilar información detallada sobre los sistemas biológicos provocándoles perturbaciones mínimas. Finalmente, la biología química emplea sistemas biológicos para crear híbridos artificiales de tres biomoléculas y elementos sintéticos (por ejemplo, cápsides virales agotadas que pueden convertirse en vectores de terapias génicas u otros fármacos).

Metodologías bioquímicas

En los últimos veinte años, el análisis químico-físico de biomoléculas se ha vuelto cada vez más importante, con especial énfasis en su estructura para correlacionar esta última con la función de las propias moléculas. En particular, se utilizan tres técnicas para estos fines:

Además, el interés en los estudios computacionales / estadísticos de biomoléculas siempre está creciendo a través de tres importantes metodologías computacionales :

Nota

  1. ^ http://www.treccani.it/encyclopedia/biochimica/
  2. ^ Ciencias biológicas y ambientales , en http://www.avc.edu , vol. 661, n. 722-6300.
  3. ^ Las ramas de la biología | Biología para Majors I , enourses.lumenlearning.com . Consultado el 25 de octubre de 2018 .
  4. Universe , De Agostini, Novara, Vol. II, páginas 304-305

Bibliografía

  • Graeme K. Hunter. Fuerzas vitales. El descubrimiento de la base molecular de la vida . San Diego, Academic Press, 2000. ISBN 0-12-361810-X .
  • David L. Nelson y Michael M. Cox. Principios de bioquímica de Lehninger . IV edición. Bolonia, Zanichelli, 2006. ISBN 978-88-08-19774-0 .
  • Lubert Stryer. Bioquímica . Bolonia, Zanichelli, 1996. ISBN 88-08-09806-0 .
  • Donald Voet y Judith G. Voet. Bioquímica . Bolonia, Zanichelli, 1995. ISBN 88-08-10538-5 .
  • Keith Wilson y John Walker (editor). Metodología bioquímica . Milán, Raffaello Cortina Editore, 2001. ISBN 88-7078-687-0 .

Artículos relacionados

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